Aminoacidi collagenici: prolina lisina glicina

[Neny_na]

ora mi è un pò più chiaro...non avendo nozioni in chimica in effetti il mio dubbio era che l'elastocell (Lisina carbossimetilcisteinato) e la lisina cloridrata potessero essere uguali o avere quindi una funzione molto simile..
ho scomposto il termine "carbossi" e "metilato" e mi son delucidata
Alla fine da ciò che ho capito,e che Lola ha riassunto brevemente e in maniera semplice,c'è solo l'amminoacido (lisina) di partenza che accomuna le due cose, ma la "lavorazione" successiva,ne estrae proprieta' diverse e li rende 2 attivi diversi

[PollyPocket94]

La settimana scorsa feci una crema (emulsionata con cetearyl glucoside) in cui ho inserito 3 amminoacidi: arginina, glicina e lisina... Appena fatta era perfetta, il giorno seguente c'erano dei micro puntini bianchi indisciolti... Potrebbero essere gli amminoacidi? Ma perché si sono formati il giorni dopo questi puntini? Quando ho inserito in fase c gli amminoacidi sono sicura di averli sciolti bene nell'acqua che avevo lasciato da parte allo scopo... E non può essere neppure l'allantoina perché non l'ho messa in formula

[Lola]

Sì, se non l'hai messa in formula è altamente probabile che non sia lei

Gli aminoacidi non li ho mai visti riaggregarsi, a meno che tu non abbia inserito in formula dei denaturanti delle proteine... che so tipo l'alcool...

[PollyPocket94]

Infatti
No niente alcool... Non saprei proprio a cosa è dovuto c'era anche il dry flo, ma lo avevo stemperato bene negli oli termolabili e poi appena fatta non presentava questi puntini...

[Shakarì]

Stamattina parlando con il Biologo, chiedevo qualche spiegazione in più sulla glicina e sull'impiego che ne fa in laboratorio...lui la usa insieme agli "archea" dei batteri, e li mette ad incubare a più di 70°.
Mi chedo allora se fosse possibile inserirla in fase A, prima di formare il gel, come si fa con l'allantoina! In questo modo non annacquerei troppo la fase C...

P.s. già ho fatto una prova con il gel di xantana, stasera ci faccio una crema corpo e poi riferisco!

[Lola]

traduci che si capisce niente (anche il significato di archea)

[Shakarì]

Gli archaea sono dei batteri estremofili .e vivono in condizioni estreme. lui mette gli amminoacidi (un mix di 20 tra cui la glicina) insieme a questi archeobatteri a 70° insieme ad altri enzimi...per formare una proteina funzionale. se l'amminoacido si degradasse la proteina non si formerebbe o non sarebbe funzionale.
La condizione della riuscita di questa proteina funzionale è l'integritá di questi enzimi e sopratutto degli amminoacidi. E di certo a 70° non si degrada (detto da lui) ...

[MissMartina]

Tempo fa avevo posto al mio fornitore di glicina questo stesso quesito (termolabilita della glicina) perché per "errore" la avevo inserita in fase acquosa (nello specifico a un gel di xanthan) e scaldata a 75 gradi.
Mi disse di non "esagerare" con la temperatura, ma che sì, essa può essere scaldata...e vabbè

Il gel ne guadagna secondo me. È parecchio più liscio del classico acqua/glicerina/xanthan.

[Lola]

Allora può essere (anzi ora che ci penso avrebbe pure un senso, visto che noi ci nutriamo di carne cotta e ne ricaviamo i necessari nutrienti) che il calore denaturi le proteine ma non intacchi gli aminoacidi che le compongono.

[Magia]

Certo che sarebbe un bel vantaggio!
facci sapere shakarì

[Stregonza]

Evvaiiiiiii finalmente gli aminoacidi in fase A

Grazie infinite agli archaea

[Magia]

ma quindi anche la betaina anidra?

[Stregonza]

Tagliar, ma la temperatura non influenza di brutto i legami intermolecolari?

E Lola....come puó essere che le proteine si denaturino ma i loro costituenti no?

Capisco che tu fai il parallelo con la carne cotta, ma lí i nutrienti credo si ricavino anche dalle proteine denaturate....e comunque io sapevo che SE si potesse mangiare carne cruda si assumerebbero sostanze piú nobili, quello che facciamo noi che siamo onnivori é un compromesso nutrizionale....

La storia degli archaea é molto interessante,ma non é che il calore in quel caso sia necessario ad attivare il metabolismo batterico e/ o accelerare le reazioni enzimatiche?

(Ho dormito poco e male, si capisce )

[tagliar]

Tagliar, ma la temperatura non influenza di brutto i legami intermolecolari?

Dipende... ci sono molecole molto sensibili alla temperatura ed altre che lo sono molto meno, proteine comprese (io in laboratorio uso un enzima che si scalda senza problemi a 95°C e lavora al top a 72°C... che è quell'enzima che è servito per fare la PCR al liquor di Cosette ).
Ci sono altri enzimi a cui invece bastano 5-10 minuti a 50°C per inattivarsi.

La denaturazione delle proteine può lasciare intatta la struttura molecolare (quindi gli aminoacidi rimangono integri), mentre cambia la struttura proteica secondaria (ovvero la disposizione di parti della catena proteica in strutture regolari come eliche o piani), terziaria (la struttura tridimensionale dell'intera proteina) e quaternaria (ovvero l'interazione tra proteine diverse): in questo modo la proteina si denatura, ovvero perde la sua funzionalità che è legata sì alla sequenza aminoacidica ma anche alla sua struttura spaziale, ma gli aminoacidi rimangono chimicamente intatti, e quindi le proteine cotte, come dicevi tu, sono comunque una fonte di aminoacidi per la nostra dieta.

[Lola]

per rendere più chiara la cosa spiegata da Tagliar:



Notare in questa, i famosi ponti disolfuro che spesso abbiamo nominato quando parliamo di permanenti ai capelli (rottura dei ponti disolfuro - ripristino di ponti disolfuro che fissano la proteina in altra forma).

[Lola]

Questo è l'esempio più classico di proteina denaturata: l'albume, idrosolubile, a contatto con il calore, ma anche con alcool etilico o acetone, si denatura, si addensa, diventa opaco e non più idrosolubile. La molecola proteica si è avvolta su se stessa per minimizzare il contatto delel sue parti idrosolubili con l'esterno. Questa reazione non è reversibile.

[Stregonza]

Ohhhhh grazie mille delle spiegazioni!!!!!!!!

[Galatea]

Ma anche se il nostro sistema digestivo, evidentemente, è in grado di approfittare di proteine e aminoacidi pure se cotti, per la pelle vale lo stesso? Cioè, so che la pelle non deve assimilarle, ma vorrei capire se si comportano allo stesso modo sia cotte che crude. Che a 70 gradi cuociano non ho dubbi, visto che sappiamo che il termometro infilzato nell'arrosto deve raggiungere questa temperatura per stare sicuri

[tagliar]

Il nostro sistema digestivo stacca gli amoniacidi dalle proteine denaturate o native sia mediante i succhi gastrici, sia mediante enzimi proteolitici. La nostra pelle invece non ha niente di tutto ciò.

Per quanto riguarda gli amonoacidi liberi, se "cotti" o "crudi" rimangono identici, sulla pelle non ci saranno differenze.

[Galatea]

Ok, grazie